Recombinant Human APLN Protein

Cas9核酸酶是一种向导RNA（guideRNA,gRNA）引导的核酸内切酶，可催化双链DNA的裂解。NLS-Cas9-EGFP在Cas9核酸酶的基础上进行改造，它在N端包含一个核定位信号(NLS)，在C端包含一个EGFP和一个6X(His)序列。当Cas9以NLS序列表达时，Cas9RNP复合物在进入细胞后立即定位到细胞核。不需要体内转录或翻译，提高了效率。此外，与其他系统相比，EGFP标签可作为追踪或分类转染细胞的报告器，通过荧光细胞分选(FACS)富集所需基因组编辑的细胞群。它降低了在基因组编辑应用中与单细胞克隆和基因分型相关的人工和成本。产品特点如下：无DNA：没有外部DNA添加；高切割效率：NLS确保Cas9蛋白高效进入细胞核；低脱靶效应：Cas9核酸酶的瞬时表达提高了切割的特异性；节省时间：无需转录和翻译；减少劳动力：通过基于EGFP的FACS富集细胞群以进行所需的基因组编辑。C端His标签增加了融合蛋白检测方法的选择。可应用于：通过体外DNA切割筛选高效和特异性靶向gRNA。通过电穿孔或注射与特定gRNA结合时的体内基因编辑。通过基于EGFP的FACS富集细胞群以进行所需的基因组编辑。储存条件-25~-15℃保存，有效期1年。OSM与白血病抑制因子（LIF）密切相关，实际上，除了其在人类中的特定受体外，它实际上还使用了LIF受体。Recombinant Human APLN Protein,hFc Tag

Recombinant Biotinylated Human KIR2DL1 Protein,His-Avi Tag性能参数分子别名（Synonyms）CD158A;CD158Ankat1;cl-42表达区间及表达系统（Source）BiotinylatedHumanKIR2DL1ProteinisexpressedfromHEK293withHistagandAvitagattheC-Terminus.ItcontainsHis22-Arg242.[Accession|P43626]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof27.1kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto48-60kDabasedonSDS-PAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.纯度（Purity）>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.制剂（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重构方法（Reconstitution）Centrifugethetubebeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.Recombinant Human APLN Protein,hFc Tag透明质酸酶，英文名称Hyaluronidase，一类能够降低体内透明质酸活性的酶的总称，结构上由4个相同亚基构成。

泛素化是通过三个酶促步骤实现的。在ATP依赖的过程中，泛素酶(E1)催化与泛素形成活性硫酯键，然后转移到泛素载体蛋白的活性位点半胱氨酸(E2)。泛素级联对特定底物蛋白的选择性依赖于E2结合酶(细胞中包含的相对较少)和泛素-蛋白连接酶(E3)之间的相互作用，迄今为止已经鉴定出600多种这种酶。E3s是一个大的，多样化的蛋白质组，其特征是几个确定的基序之一。这些包括HECT(与e6相关蛋白c端同源)，RING(真正有趣的新基因)或U-box(没有Zn2+结合配体的完整补充的修饰的RING基序)结构域。而HECT E3s在泛素化过程中具有直接的催化作用，RING和U-box E3s促进蛋白质泛素化。 后两种E3类型充当适配器类分子。 它们使E2和底物足够接近，从而促进底物的泛素化。虽然许多RING-type e3，如MDM2和c-Cbl，可以单独发挥作用，但其他一些是作为更大的多蛋白复合体的组成部分，如后期促进复合体。综上所述，这些多面的特性和相互作用使E3s能够利用泛素-蛋白酶体系统，在真核生物的所有细胞中提供一种强大而具体的蛋白质机制。该筛选了11种常用E2结合酶，可以筛选具有E3连接酶活性的蛋白所匹配的E2酶.

SARS-CoV-2,whichcausestheglobalpandemiccoronavirusdisease2019(Covid-19),belongstoafamilyofvirusesknownascoronaviruses.TheSARS-CoV-2Sproteinisaglycoproteinthatmediatesmembranefusionandviralentry.TheRBDofSARS-CoV-2bindsametallopeptidase,angiotensin-convertingenzyme2(ACE-2).SeveralemergingSARS-CoV-2genomeshavebeenidentifiedincludingtheOmicron,orB.1.1.529,variant.FirstidentifiedinNovember2021inSouthAfrica,theOmicronvariantquicklybecamethepredominantSARS-CoV-2variantandisconsideredavariantofconcern(VOC).TheOmicronvariantcontains15mutationsinRBDdomainthatpotentiallyaffectviralfitnessandtransmissibility.ThemajorityofthemutationsareinvolvedinACE-2bindingandOmicronbindsACE-2withgreateraffinity,potentiallyexplainingitsincreasedtransmissibility.Severalofthesemutationsarealsoidentifiedinfacilitatingimmuneescapeandreducingneutralizationactivitytoseveralmonoclonalantibodies.UbcH7耗尽导致S期延长和增殖速率降低，提示它可能在细胞周期中起作用。

重组型TEV蛋白酶（rTEV）是经过基因工程改造和纯化后的重组蛋白酶，不仅保持天然TEV酶的功能活性，且在广谱的温度范围内表现出更强的稳定性和特异性。rTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶，具有很强的位点特异性，严格识别七氨基酸序列EXXYXQ↓(G/S)，切割位点在谷氨酰胺和甘氨酸/丝氨酸之间。普遍应用的七氨基酸序列为：Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln↓-Gly。rTEV在pH7.0，30℃时可达活性，但在pH6.0-8.5和温度4-30℃范围内皆有活性（见表1），使得反应条件的选择可根据目的蛋白的情况而灵活变动。另外rTEV切割后也能利用其N端的6×His标签，通过Ni-NTA树脂去除，以达到纯化目的蛋白的目的。产品性质来源（Source）大肠杆菌外观（Appearance）无色透明液体比活力（SpecificActivity）5U/μL活性定义（UnitDefinition）在1×rTEVBuffer（50mMTris，pH8.0，0.1mMEDTA，1mMDTT）中，30℃反应1h，剪切>85%的3μg底物所需要的酶量定义为一个活性单位。纯化（Purification）Ni柱亲和纯化纯度（Purity）≥95%（bySDS-PAGE）产品组分运输与保存方法冰袋运输。Fractalkine，指定为CX3CL1，与大多数其他趋化因子不同，CX3CL1是I型跨膜（TM）粘附蛋白。Recombinant Mouse PGLYRP1 Protein,hFc Tag

CX3CL1受到促炎性刺激的上调，包括巨噬细胞，树突状细胞，内皮细胞，神经元，平滑肌，上皮细胞的细胞类型。Recombinant Human APLN Protein,hFc Tag

Bovine Thrombin,High Specific Activity,>2000 IU/mg 牛凝血酶(高活力,>2000 IU/mg)本品有效切割质量比1:2000，通常在未做过预实验的情况下建议在1:1000质量比进行体系的优化，即1mg的目的蛋白加入2U的酶（2000U/mg），使用时可用生理盐水将酶配成100U/mL，有效消化缓冲液：20mMTris-HCl，含150mMNaCl，pH8.0。在20℃-37℃切割0.3-16h。注意：①具体反应温度可根据融合蛋白的性质而定，如需要低温保存的蛋白，可在4℃切割24h。②因为凝血酶会吸附在玻璃上，建议用塑料管分装冻存（-20℃）凝血酶溶液。注意事项1.此冻干产品稳定性好，2~8℃条件下保存3年，酶活力未有变化。室温条件下保存1年，酶活力未有变化。2.本产品作科研用途。3.为了您的安全和健康，请穿实验服并佩戴一次性手套操作。Recombinant Human APLN Protein,hFc Tag