Recombinant Mouse LAG3/CD223 Protein

IdeSProtease全称免疫球蛋白G降解酶（ImmunoglubulinG-degradingenzymeofStreptococcuspyogenes,IdeS），是由人类致病菌酿脓链球菌（Streptococcuspyogenes）产生并分泌至胞外的一种半胱氨酸水解酶。该蛋白酶具有极高的底物特异性，能识别IgG，在抗体下铰链区的特定位点进行酶切，使IgG水解为完整的F(ab’)2片段和Fc片段。IdeS可识别人源和其他多种动物来源的IgG，比如人、兔、猴、绵羊以及人动物嵌合IgG等。IdeS具有独特的底物选择性，可以作为工具酶应用于抗体类药物或抗体融合蛋白药物的结构表征分析。本产品利用大肠杆菌重组表达，纯度高，具有良好的酶切活性，是用于表征抗体、Fc融合蛋白和抗体-药物复合物的有价值的工具。产品信息规格2000U/5000U产品性质中文别名（Chinesesynonym）免疫球蛋白G降解酶英文别名（Englishsynonym）IdeSProtease来源（Source）大肠杆菌表达标签（label）N-terminalHisTag纯度（Purity）经SDS-PAGE及HPLC分析，纯度>95%分子量（Molecularweight）35.3kDa缓冲液组分（Buffer）50mM磷酸钠，150mMNaCl（pH6.6），50%glycerolAFGF在调节细胞存活，细胞分裂，血管生成，细胞分化和细胞迁移中起重要作用。Recombinant Mouse LAG3/CD223 Protein,His Tag

α-凝血酶（α-Thrombin）是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用，不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生，还负责提供反馈信号来寻找前辅因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收缩剂。在体内，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链（Achain）（Mw~6,000）和一条重链（Bchain）（Mw~31,000）通过二硫键连接而成。某些情况下，α-凝血酶会发生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由对α-凝血酶A链水解并切割含有B链糖基化位点的小片段（B1，B2）组合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶还常用来位点特异性切割融合蛋白。基因重组时将凝血酶识别位点插入在目的蛋白与利于后续纯化和/或表达的多肽或者蛋白之间，通过凝血酶切割表达的重组子即可释放目的蛋白。凝血酶本身可通过亲和层析技术快速去除。本品是由匀质化的人凝血酶原经由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，经SDS-PAGE检测确保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的标准品为参考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。Recombinant Human TLT-1/TREML1 Protein,hFc Tag在体内，活化的X因子（Factor Xa）切割凝血酶原，释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。

透明质酸酶活力单位（Unitdefinition）基于USP透明质酸酶参照标准，即每分钟在37℃，pH5.7的2mL反应液中引起OD6000.330个变化定义为一个活力单位。抑制剂（Inhibitor）Fe2+，Fe3+，Zn2+，Cu2+，肝素，金精三羧酸，硫酸，硝酸，乙酰化透明质酸，硫酸纤维素酯，胆汁等结构式（Structure）运输和保存方法冰袋运输。-20℃保存，两年有效。溶液配制溶于0.02MPBS（pH7.0），含77mMNaCl和0.01%BSA，浓度为1mg/mL。现配现用。该产品储存液不稳定，使用时建议现配现用。为了您的安全和健康，请穿实验服并戴一次性手套操作。

抑肽酶（Aprotinin），一种丝氨酸蛋白酶抑制剂，广泛应用于生物技术领域。本研究探讨了利用大肠杆菌（E. coli）表达系统生产重组抑肽酶的方法，及其在科研和工业生产中的优势。引言抑肽酶，又称胰蛋白酶抑制剂，是一种小分子蛋白，能有效抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶等丝氨酸蛋白酶的活性。在生物制药、细胞培养和分子生物学研究中，抑肽酶的使用对于防止非特异性蛋白水解至关重要。传统的抑肽酶主要来源于动物，如牛肺，但存在外源病毒污染的风险。因此，利用大肠杆菌表达系统进行重组抑肽酶的生产，可以提供一种无动物源、高纯度、质量稳定的替代品。材料与方法基因克隆与表达载体构建：人源Ⅲ型胶原蛋白基因被克隆并构建到适合大肠杆菌表达的质粒载体中。大肠杆菌表达菌株的构建：通过转化，将构建好的质粒导入大肠杆菌宿主菌中，构建表达菌株。发酵培养：利用发酵罐进行大肠杆菌的扩大培养，以提升重组抑肽酶的产量。蛋白纯化：通过多次柱纯化获得高纯度的重组抑肽酶。LAG-1与MIP-1β（ACT II同种型）相同，Lag-1趋化吸引力单核细胞，并表现出活性作为HIV抑制因子。

生物医学应用止血和血栓形成研究牛纤维蛋白原用于研究以理解止血和血栓形成的机制。它作为研究可溶性纤维蛋白原转化为不溶性纤维蛋白及其与血小板和其他凝血因子相互作用的模型。组织工程在组织工程领域，由于纤维蛋白原能够在凝固时形成稳定的网状结构，因此被用来创建细胞生长的支架。这一特性使其成为伤口愈合和组织再生应用的理想候选物。药物开发纤维蛋白原与各种药物和化合物的相互作用是研究的一个课题。例如，研究其与某些药物的结合可以帮助我们理解药物在分子水平上的运输和代谢过程，这对药物开发至关重要。诊断学纤维蛋白原还用于开发各种疾病的诊断试验，其中纤维蛋白原的异常水平可以表明炎症、损伤或其他病理条件。结论牛纤维蛋白原是一个多面的手分子，在研究和临床应用中具有重要作用。它的结构复杂性和功能性重要性使其成为持续研究的宝贵主题。随着提取和纯化方法的不断改进，其在医学和生物技术领域的实用性也将不断提高。UbcH7耗尽导致S期延长和增殖速率降低，提示它可能在细胞周期中起作用。Recombinant Human VEGFR3/FLT4 Protein,His-Avi Tag

α-凝血酶，是血液凝固途径中的关键酶。它负责将纤维蛋白原转化为纤维蛋白，形成血凝块的基础。Recombinant Mouse LAG3/CD223 Protein,His Tag

胶原蛋白是哺乳动物体内含量多的功能性蛋白[1]。胶原蛋白由3条α链的多肽链亚基组成，α链自身构型为左手螺旋，三条α链又互相缠绕成右手螺旋结构，即胶原蛋白的“胶原域”[2]。胶原蛋白的一级结构分析结果显示，其肽链由(Gly-X-Y)n组成，其中X通常是脯氨酸，Y通常是羟脯氨酸[3]。按照胶原蛋白发现的先后顺序，可将其分为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型等28种胶原蛋白[4]，Ⅰ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)，主要分布于骨骼中[5]；Ⅱ型胶原蛋白由[α1(Ⅱ)]3组成，主要由软骨细胞产生，因其含有大量赖氨酸残基，因而糖基化率较高[6]；Ⅲ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅲ)]3，因含半胱氨酸所以肽链间形成二硫键，因此其本身就可形成细纤维，Ⅲ型胶原蛋白血管中含量较高，主要存在于肺泡间质中且分布杂乱，因而形成复杂的网状结构，正是这种结构使得肺组织具有良好的柔韧性与弹性，并且可以为细胞提供充足养分，使得皮肤饱满透亮[7]。Recombinant Mouse LAG3/CD223 Protein,His Tag