Recombinant Human CD5 (hFc-Avi Tag)

抑肽酶（Aprotinin），又称为抑蛋白酶肽，是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂，可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点，这种结合是可逆的，大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说，抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白，由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质，可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中，如：重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性；细胞培养等。rTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶，具有很强的位点特异性，严格识别七氨基酸序列。Recombinant Human CD5 (hFc-Avi Tag)

重组肠激酶（rEK）是一种高纯度的重组牛肠激酶轻链片段，氨基酸序列与牛肠激酶轻链一致，有着和天然提取的肠激酶同样特异的酶切位点，切割位点Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，可去除位于蛋白N-末端的融合蛋白，以除去不需要的融合标签，同时重组肠激酶（rEK）具有比天然酶更高的切割活性。重组肠激酶为采用重组大肠杆菌分泌表达的高纯度、高活性、高特异的牛肠激酶，不含其他蛋白酶，可以在较宽pH范围（4.5-9.5）和较宽温度范围内有效切割融合蛋白，并且在各种去垢剂和变性剂存在的条件下仍具有部分活性。本品不含标签，由于具有极高酶切活性，酶切反应使用量少，不影响下游蛋白应用，可不考虑除去。产品信息规格100U/200U/500U/1000U/5000U产品性质来源（Source）大肠杆菌表达分子量（MolecularWeight）理论值25.85kDa外观（Appearance）澄清、无色至淡黄色液体酶浓度（EnzymeConcentration）≥5U/uL活性定义（ActivityDefinition）一个活性单位定义为25°C，12-16h，Recombinant Cynomolgus Siglec-3/CD33 Protein,His Tag猴痘病毒（Monkeypox Virus, MPXV）属于正痘病毒属。一般来说，同属病毒具有相似的生物学特性。

3C-like蛋白酶是中东呼吸综合征冠状病毒（MERS-CoV）等其它冠状病毒的繁殖过程中极为重要的蛋白酶。它已成为人类在抗冠状病毒领域中的研究热点。本文基于计算生物学方法对与MERS-CoV同属的蝙蝠冠状病毒HKU4（HKU4-CoV）的43个肽类3C-like蛋白酶抑制剂分子，建立三维定量构效关系（3D-QSAR）模型。在基于配体叠合的基础上，发现比较分子相似性指数分析法（CoMSIA）中的四个场组合（位阻场、静电场、氢键供体场与氢键受体场）为比较好的模型（Q2=0.522，Rncv2=0.996，Rpre2=0.904；Q2：交叉验证相关系数，Rncv2：非交叉验证相关系数，Rpre2：验证集分子的预测值相关系数），并借助该模型通过分子对接（docking）与分子动力学（MD）方法阐明了配受体结合作用。实验结果表明：（1）基于比较好的CoMSIA模型基础上的三维等势图形象地说明了分子基团的位阻作用、静电作用、氢键供体与氢键受体作用对分子生物活性的影响；（2）分子对接研究结果显示了疏水性以及结晶水、氨基酸His166和Glu169在配体和受体结合过程中产生重要作用；

糖生物学中的应用糖基化分析Endo H常用于分析蛋白质的糖基化状态。通过Endo H处理，可以将蛋白质上的高甘露糖型糖链去除，从而简化糖链结构，便于进一步分析。蛋白质功能研究Endo H可用于研究糖基化对蛋白质功能的影响。通过比较Endo H处理前后蛋白质的生物学活性，可以揭示糖基化在蛋白质功能中的作用。药物开发某些药物的疗效和药代动力学特性受其糖基化状态影响。Endo H可用于研究药物分子的糖基化修饰，为药物设计提供重要信息。疾病诊断异常的蛋白质糖基化与多种疾病相关。Endo H可用于检测疾病相关蛋白质的糖基化改变，为疾病诊断提供新的思路。结论Endo H作为一种重要的工具酶，在糖生物学研究中发挥着关键作用。深入理解Endo H的结构与功能，将有助于揭示蛋白质糖基化在生命过程中的作用，为相关疾病的诊断提供新策略。α-凝血酶不仅在凝血中起作用，还在细胞信号中发挥作用。它可以启动血小板并刺激炎症介质的产生。

α-凝血酶（α-Thrombin）是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用，不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生，还负责提供反馈信号来寻找前辅因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收缩剂。在体内，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链（Achain）（Mw~6,000）和一条重链（Bchain）（Mw~31,000）通过二硫键连接而成。某些情况下，α-凝血酶会发生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由对α-凝血酶A链水解并切割含有B链糖基化位点的小片段（B1，B2）组合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶还常用来位点特异性切割融合蛋白。基因重组时将凝血酶识别位点插入在目的蛋白与利于后续纯化和/或表达的多肽或者蛋白之间，通过凝血酶切割表达的重组子即可释放目的蛋白。凝血酶本身可通过亲和层析技术快速去除。本品是由匀质化的人凝血酶原经由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，经SDS-PAGE检测确保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的标准品为参考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。CX3CL1受到促炎性刺激的上调，包括巨噬细胞，树突状细胞，内皮细胞，神经元，平滑肌，上皮细胞的细胞类型。Recombinant Human BMP-7 Protein

重组型TEV蛋白酶（rTEV）是经过基因工程改造和纯化后的重组蛋白酶，保持天然TEV酶的功能活性。Recombinant Human CD5 (hFc-Avi Tag)

产品简介抑肽酶（Aprotinin），又称为抑蛋白酶肽，是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂，可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点，这种结合是可逆的，大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说，抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白，由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质，可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中，如：重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性；细胞培养等。另外，也提供来源于牛肺的抑肽酶（动物源性）酶活单位：能抑制1个胰蛋白酶单位的活力称为1个抑肽酶活力单位（EPU）。储存条件冻干粉2~8℃保存，有效期2年。使用方法抑肽酶与蛋白酶是等摩尔有效结合，推荐的结合pH>6.0，在pH<3.0的条件下不结合。可直接使用0.9%NaCl溶解，溶解后可-20℃储存。Recombinant Human CD5 (hFc-Avi Tag)