Recombinant Human CD200 R1/CRTR2 (hFc Tag)

胰蛋白酶是一种丝氨酸蛋白酶，可特异切割赖氨酸及精氨酸C末端形成的肽键。重组胰蛋白酶多用大肠杆菌或酵母系统重组表达并经过多步层析纯化获得，无糜蛋白酶等杂酶污染。重组胰蛋白酶与天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列与猪源胰蛋白酶序列同源。因其无动物源污染性和纯度高，在医药开发、生化研究、蛋白组学等领域中有着广泛的应用。翌圣目前可提供2款重组胰蛋白酶，分别为药典级（Cat#40512ES）、质谱级（Cat#20416ES）药典级：大肠杆菌表达的重组胰蛋白酶，氨基酸序列与猪胰腺来源的胰蛋白酶完全一致，生产过程不使用任何动物源原料，无外源性的病毒污染，可替代猪胰腺来源胰蛋白酶应用于各种生物技术过程中，如：细胞培养、细胞发酵、蛋白质的酶解或各种组织的细胞分离等。本产品纯度高、不含杂酶、宿主蛋白和DNA残留量符合药典标准，避免了杂质对细胞生长的影响，pH为7.0-9.0，稳定pH为2±0.5。质谱级：毕赤酵母表达的重组猪胰蛋白酶，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已过滤除菌。透明质酸的生产可以通过动物组织提取、微生物发酵或化学合成等方法进行。Recombinant Human CD200 R1/CRTR2 (hFc Tag)

3C样蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro)，正式名称为C30内肽酶或3-胰凝乳蛋白酶样蛋白酶，[2]是在冠状病毒中发现的主要蛋白酶。它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。它是一种半胱氨酸蛋白酶，是蛋白酶PA家族的成员。它在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二联体并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽键。酶委员会将这个家族称为SARS冠状病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶对应于冠状病毒非结构蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶（3Cpro），是一种在小核糖核酸病毒中发现的同源蛋白酶。3C样蛋白酶能够催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸（丝氨酸、丙氨酸或甘氨酸）之间的肽键。例如，SARS冠状病毒3CLpro可以自我切割以下肽：[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是对应于SARS3C样蛋白酶的两个自切割位点的两个肽该蛋白酶在冠状病毒复制酶多蛋白(P0C6U8)的加工过程中很重要。它是冠状病毒中的主要蛋白酶，对应于非结构蛋白5(nsp5)。[6]它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二元组。[4]半胱氨酸的硫作为亲核试剂，组氨酸的咪唑环作为一般碱基。Neuropeptide FF Morphine Modulating Neuropeptide全长膜蛋白由于其天然构象，是跨膜蛋白药物开发中的好的抗原。在细胞中的表达水平通常较低。

性能参数表达区间及表达系统（Source）CynomolgusCD27Ligand/CD70ProteinisexpressedfromHEK293withHistagattheN-terminal.ItcontainsGln39-Pro194.[Accession|G7PYU6-1]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof18.4kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto60-90kDabasedonTris-BisPAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperugbytheLALmethod.纯度（Purity）>95%asdeterminedbyTris-BisPAGE活性（Activity）ELISAData:ImmobilizedCynomolgusCD27Ligand,HisTagat2μg/ml(100μl/well)ontheplate.DoseresponsecurveforCynomolgus/RhesusmacaqueCD27,hFcTagwiththeEC50of70.8ng/mldeterminedbyELISA.制剂（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重构方法（Reconstitution）Centrifugetubesbeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.

糖生物学中的应用糖基化分析Endo H常用于分析蛋白质的糖基化状态。通过Endo H处理，可以将蛋白质上的高甘露糖型糖链去除，从而简化糖链结构，便于进一步分析。蛋白质功能研究Endo H可用于研究糖基化对蛋白质功能的影响。通过比较Endo H处理前后蛋白质的生物学活性，可以揭示糖基化在蛋白质功能中的作用。药物开发某些药物的疗效和药代动力学特性受其糖基化状态影响。Endo H可用于研究药物分子的糖基化修饰，为药物设计提供重要信息。疾病诊断异常的蛋白质糖基化与多种疾病相关。Endo H可用于检测疾病相关蛋白质的糖基化改变，为疾病诊断提供新的思路。结论Endo H作为一种重要的工具酶，在糖生物学研究中发挥着关键作用。深入理解Endo H的结构与功能，将有助于揭示蛋白质糖基化在生命过程中的作用，为相关疾病的诊断提供新策略。跨膜蛋白在宿主细胞中的表达水平通常有点低，研发困难，对蛋白表达生产平台技术要求极高。

糖苷酶F(PNGaseF)酶活定义（UnitDefinition）1个酶活力单位指在10μL的反应体系中，37℃条件下1小时从10μg变性RNaseB中除去超过95%的碳水化合物所需要的酶量。储存条件-25~-15℃保存，有效期1年。使用方法1、变性条件下蛋白质去糖基化：1）在水中加入1μLBuffer1和目标糖蛋白（1-20μg），至终体积10μL；2）100℃温度下煮沸10min使其变性，冰上冷却，离心10秒；加入2μL的Buffer2、2μL的10％NP-40、6μL去离子水，总反应体积20μL；加入1-2μL的PNGase，轻轻混匀。在37℃孵育1-3h。2、非变性条件下蛋白质去糖基化：1）在水中加入2μL的Buffer2和目标糖蛋白（1-20μg）至体积为20μL。2）加入2~5μL的PNGaseF,轻轻混匀。3）37°C孵育4-24h。注意：在变性条件下大多数底物能够更好的去糖基化，在非变性条件下可能需要增加PNGaseF的量和延长孵育时间。注意事项1.PNGaseF建议搭配我司提供的配套缓冲液使用，按我司说明书建议的操作量配套缓冲液足够。如您由于使用体系造成配套缓冲液不足，可咨询当地销售进行购买在蛋白质工程领域，泛素蛋白可以作为一种标签或融合蛋白，用于提高目标蛋白的可溶性、稳定性或功能性。Recombinant Human MARCO Protein,His Tag

泛素蛋白在细胞内发挥着调节蛋白质降解的作用，通过泛素-蛋白酶体途径标记蛋白质，被蛋白酶体识别并降解。Recombinant Human CD200 R1/CRTR2 (hFc Tag)

应用蛋白质糖基化分析Endo H常用于分析蛋白质的糖基化模式。通过Endo H处理，可以移除蛋白质上的高甘露糖型糖链，从而简化糖链结构，便于进一步的分析。生物制药在生物制药领域，Endo H用于改善重组蛋白药物的糖基化质量。通过调整培养条件和使用Endo H，可以优化蛋白质的糖链结构，提高药物的疗效和稳定性。疾病研究Endo H也在疾病相关蛋白质的糖基化研究中发挥作用。例如，肿瘤细胞表面的糖链结构与正常细胞不同，Endo H可用于研究这些变化及其在疾病进展中的作用。前景展望随着对蛋白质糖基化重要性认识的增加，Endo H的应用范围预计将进一步扩大。未来研究可能会集中在开发更高效、专一性的Endo H变体，以及探索其在个性化医疗和精细中的应用。结论Endo H作为一种重要的工具酶，在糖生物学研究和蛋白质工程中扮演着关键角色。深入理解其结构和功能，将有助于推动相关领域的科学进展和临床应用。Recombinant Human CD200 R1/CRTR2 (hFc Tag)