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胰蛋白酶是一种丝氨酸蛋白酶,可特异切割赖氨酸及精氨酸C末端形成的肽键。重组胰蛋白酶多用大肠杆菌或酵母系统重组表达并经过多步层析纯化获得,无糜蛋白酶等杂酶污染。重组胰蛋白酶与天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性,其氨基酸序列与猪源胰蛋白酶序列同源。因其无动物源污染性和纯度高,在医药开发、生化研究、蛋白组学等领域中有着广泛的应用。翌圣目前可提供2款重组胰蛋白酶,分别为药典级(Cat#40512ES)、质谱级(Cat#20416ES)药典级:大肠杆菌表达的重组胰蛋白酶,氨基酸序列与猪胰腺来源的胰蛋白酶完全一致,生产过程不使用任何动物源原料,无外源性的病毒污染,可替代猪胰腺来源胰蛋白酶应用于各种生物技术过程中,如:细胞培养、细胞发酵、蛋白质的酶解或各种组织的细胞分离等。本产品纯度高、不含杂酶、宿主蛋白和DNA残留量符合药典标准,避免了杂质对细胞生长的影响,pH为7.0-9.0,稳定pH为2±0.5。质谱级:毕赤酵母表达的重组猪胰蛋白酶,在GMP法规下生产,不含任何动物源成分,无动物源性的病毒污染,天然缺乏糜蛋白酶活性,并已过滤除菌。酵母重组表达N-糖苷酶F,是一种利用酵母作为宿主细胞,通过基因工程技术表达特定酶的过程。Recombinant Human SIRP alpha V8 Protein,His-Avi Tag

Recombinant Human SIRP alpha V8 Protein,His-Avi Tag,标准物质

性能参数表达区间及表达系统(Source)CynomolgusCD27Ligand/CD70ProteinisexpressedfromHEK293withHistagattheN-terminal.ItcontainsGln39-Pro194.[Accession|G7PYU6-1]分子量大小(MolecularWeight)TheproteinhasapredictedMWof18.4kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto60-90kDabasedonTris-BisPAGEresult.(Endotoxin)Lessthan1EUperugbytheLALmethod.纯度(Purity)>95%asdeterminedbyTris-BisPAGE活性(Activity)ELISAData:ImmobilizedCynomolgusCD27Ligand,HisTagat2μg/ml(100μl/well)ontheplate.DoseresponsecurveforCynomolgus/RhesusmacaqueCD27,hFcTagwiththeEC50of70.8ng/mldeterminedbyELISA.制剂(Formulation)Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重构方法(Reconstitution)Centrifugetubesbeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.Recombinant Human IL-8,77aa/CXCL8在某些疾病中,特定蛋白质的泛素化水平可能发生变化,因此,泛素化蛋白质可以作为疾病的生物标志物。

Recombinant Human SIRP alpha V8 Protein,His-Avi Tag,标准物质

产品描述纤维蛋白原(Fibrinogen,Fg),即凝血因子I,分子量约340kDa,由α、β、γ三对不同多肽链组成,多肽链间以二硫键相连。α链分子量63.5kDa,β链分子量56kDa,γ链分子量47kDa,纤维蛋白原约含4%碳水化合物。纤维蛋白原参与凝血的原理:在凝血酶作用下,α链与β链分别释放出A肽与B肽,生成纤维蛋白单体。在此过程中,由于释放了酸性多肽,负电性降低,单体易于聚合成纤维蛋白多聚体,但此时单体之间借氢键与疏水键相连,尚可溶于稀酸和尿素溶液中。进一步在Ca2+与活化的ⅩⅢ因子作用下,单体之间以共价键相连,则变成稳定的不溶性纤维蛋白凝块,完成凝血过程。来源于不同物种(如来源于牛、猫、狗、豚鼠、人、绵羊、小鼠和大鼠等)的纤维蛋白原具有相似的结构和性质。因此,一般来源于一种哺乳动物的纤维蛋白原可与其他来源的凝血酶交叉反应,相反地来自一种哺乳动物蛋白的凝血酶液也可注入多种动物,发生凝血反应。

抑肽酶(Aprotinin),又称为抑蛋白酶肽,是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂,可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点,这种结合是可逆的,大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶,不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说,抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白,由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达,在GMP法规下生产,不含任何动物源成分,无动物源性的病毒污染,氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致,具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质,可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中,如:重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性;细胞培养等。全长A2aR蛋白可应用于免疫、ELISA、SPR(表面等离子共振)、BLI(生物层干涉)和细胞实验等场景。

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抑肽酶(Aprotinin),一种丝氨酸蛋白酶抑制剂,广泛应用于生物技术领域。本研究探讨了利用大肠杆菌(E. coli)表达系统生产重组抑肽酶的方法,及其在科研和工业生产中的优势。引言抑肽酶,又称胰蛋白酶抑制剂,是一种小分子蛋白,能有效抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶等丝氨酸蛋白酶的活性。在生物制药、细胞培养和分子生物学研究中,抑肽酶的使用对于防止非特异性蛋白水解至关重要。传统的抑肽酶主要来源于动物,如牛肺,但存在外源病毒污染的风险。因此,利用大肠杆菌表达系统进行重组抑肽酶的生产,可以提供一种无动物源、高纯度、质量稳定的替代品。材料与方法基因克隆与表达载体构建:人源Ⅲ型胶原蛋白基因被克隆并构建到适合大肠杆菌表达的质粒载体中。大肠杆菌表达菌株的构建:通过转化,将构建好的质粒导入大肠杆菌宿主菌中,构建表达菌株。发酵培养:利用发酵罐进行大肠杆菌的扩大培养,以提升重组抑肽酶的产量。蛋白纯化:通过多次柱纯化获得高纯度的重组抑肽酶。由于其在细胞外基质中的存在,透明质酸在细胞黏附、迁移、增殖和分化过程中扮演着关键角色。Recombinant Rat BD-1

全长跨膜蛋白CB1它通过与G蛋白的相互作用,调节细胞内的第二信使系统,如cAMP水平。Recombinant Human SIRP alpha V8 Protein,His-Avi Tag

牛纤维蛋白原不仅在血液凝固和伤口愈合中发挥着重要作用,而且在生物医学研究中具有广泛的应用前景。深入研究其分子特性和生物学功能,有助于开发新的策略,以应对与血液凝固相关的疾病。未来方向未来的研究可以集中在以下几个方面:牛纤维蛋白原与凝血级联反应中其他组分的相互作用。牛纤维蛋白原在不同疾病状态下的功能变化。基于牛纤维蛋白原的新型生物材料的开发。本综述总结了牛纤维蛋白原的分子特性和生物医学应用,为未来的研究提供了方向,并强调了其在疾病和生物材料开发中的潜力。Recombinant Human SIRP alpha V8 Protein,His-Avi Tag

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重组人潜伏性TGF-β1蛋白(RecombinantHumanLatentTGF-β1)是一种重要的多功能细胞因子复合物,由转化生长因子-β1(TGF-β1)成熟肽段与其潜伏相关肽(Latency-AssociatedPeptide,LAP)通过非共价键结合形成。潜伏性TGF-β1是TGF-β1在体内的主要存在形式,能够维持TGF-β1的非活性状态,防止其过早启动,从而精确调控TGF-β1的生物学功能。该重组蛋白通常采用真核表达系统(如CHO细胞或HEK293细胞)制备,确保了其天然构象和生物活性。潜伏性TGF-β1蛋白在体外可被多种因素启动,如酸性环境、蛋白酶切割或整合素介导的机械力作用,释...

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