SfiI内切酶

重组人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His和Avi双标签，兼具纯化便捷性和高灵敏度检测能力。Siglec-8主要表达于嗜酸性粒细胞、肥大细胞和嗜碱性粒细胞等炎症细胞，通过识别糖基化配体，调节这些细胞的活化和凋亡，是过敏反应和炎症研究的关键靶点。该蛋白的His标签便于通过Ni-NTA磁珠进行快速纯化，而Avi标签可在体外被BirA酶定点生物素化，结合链霉亲和素（Streptavidin）实现极高的检测灵敏度和特异性。其纯度高达95%以上（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），内素水平低于0.1 EU/μg，确保实验结果的可靠性。在实验应用中，重组人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）可用于多种场景。通过流式细胞术，可检测Siglec-8在炎症细胞表面的表达水平；利用生物素化的Siglec-8蛋白进行ELISA或SPR实验，可精确测定其与配体的结合亲和力，为药物筛选和机制研究提供重要数据。此外，该蛋白还可用于体外细胞实验，研究Siglec-8对炎症细胞凋亡的诱导作用，进一步揭示其在过敏和炎症反应中的调控机制。总之，重组人Siglec-8蛋白（His-Avi Tag）凭借其独特的双标签设计和高质量标准，成为研究过敏和炎症反应机制以及开发相关治药物的得力助手。该聚合酶还被应用于病原体基因组的扩增测序，以及修复受损DNA模板中的尿嘧啶，从而提高扩增产物的特异性。SfiI内切酶

重组人TDGF1蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。TDGF1（Teratocarcinoma-Derived Growth Factor 1），也称为CRIPTO，是一种分泌性糖蛋白，在胚胎发育、组织修复和病发生中发挥重要作用。它通过调节细胞增殖、分化和迁移，影响多种生物学过程。TDGF1的功能与机制TDGF1是Nodal信号通路的关键调节因子，通过与Nodal和Activin A等配体结合，增强其对下游信号通路的启动。TDGF1在胚胎发育过程中对细胞分化和身体形成至关重要，尤其是在胚胎干细胞的多能性维持和早期胚胎发育中。此外，TDGF1在多种病（如乳腺病、结直肠病和卵巢病）中异常表达，与瘤的侵袭性和转移能力密切相关，其高表达通常预示着不良预后。重组人TDGF1蛋白（His Tag）的特点重组人TDGF1蛋白（His Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TDGF1的配体结合位点和信号调节功能。

重组人Siglec-5是一种重要的免疫调节蛋白，其在多种免疫细胞（如单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞）表面表达。Siglec-5通过识别糖基化的病原体或自身细胞表面分子，调节免疫反应的强度和方向。它在维持免疫稳态、抑制过度炎症反应以及参与自身免疫疾病的发长发展中发挥着关键作用。重组人Siglec-5蛋白采用先进的基因工程技术在哺乳动物细胞中表达，保留了天然蛋白的结构和功能特性。其C端融合的His标签便于纯化和检测，纯度高达95%以上（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），内素水平极低（<0.1EU/μg），确保实验结果的可靠性。该蛋白可用于多种实验应用，包括流式细胞术检测Siglec-5的表达水平、ELISA检测其与配体的结合能力，以及在体外细胞实验中研究其对免疫细胞功能的调节作用。此外，重组人Siglec-5还可用于开发针对炎症和自身免疫疾病的新型治策略。例如，通过阻断Siglec-5与其配体的相互作用，可以增强细胞的启动能力，从而提高机体对病原体的删除效率；或者通过调节Siglec-5的信号通路，抑制过度的炎症反应，为治如类风湿性关节炎、系统性红斑狼疮等疾病提供新的思路。

ROR2属“孤儿”受体酪氨酸激酶，在肢体发育、软骨分化及病转移中担当Wnt5a关键共受体。本重组蛋白覆盖胞外Ig-like-Frizzled-Kringle全结构域（aa 34-403），由CHO-K1系统表达，二硫键与N-糖基化经肽图与LC-MS确认；C端His标签一步纯化，纯度≥97%，内素<0.03 EU/μg，支持体内外实验。功能验证显示，其以12 nM亲和力结合Wnt5a，可诱导成骨前体细胞极化；在斑马鱼胚胎显微注射模型中，2 ng ROR2明显挽救Wnt5a缺失所致“短鳍”表型。His标签兼容SPR、BLI及免疫共沉淀，助力解析ROR2-Wnt5a-FZD三元复合体动力学，并为抗ROR2 ADC、CAR-T亲和力成熟提供高通量筛选平台，成为骨骼疾病与病微环境研究的高活性分子工具。Ultra-Long DNA Polymerase能够扩增包含多个外显子的长基因片段，有助于揭示疾病的分子机制。

重组人Siglec-4a（亦称髓鞘相关糖蛋白MAG）胞外区（Ser17-Gly516）经HEK293表达，C端融合hFc-Avi双标签，分子量约80 kDa，纯度≥97%（SEC-HPLC），内素<0.03 EU/μg。Siglec-4a专一识别神经轴突表面α2,3-连接唾液酸，通过ITIM基序抑制神经元过度启动，在髓鞘形成、轴突维持及神经损伤后免疫逃逸中起“制动器”作用。本品Fc段支持标准ELISA、免疫沉淀与细胞结合实验；Avi标签可在15 min内被BirA酶定量生物素化，生成定向固定的表面探针，用于SPR精确测定抗体或糖肽拮抗剂的亲和力（KD低至pM级）。体外髓鞘-轴突共培养体系中，重组Siglec-4a能剂量依赖地抑制小胶质细胞吞噬，为研究多发性硬化、吉兰-巴雷综合征及脊髓损伤提供可靠功能工具。冻干粉4℃一周稳定，-80℃长期保存，每批次附唾液酸结合验证报告，是神经免疫互作与再髓鞘药物高通量筛选的关键试剂。Phusion Master Mix的成分为Phusion DNA聚合酶，这是一种通过融合技术开发的高保真酶，具有极低的错误率。Recombinant Cynomolgus LRIG1 Protein,His Tag

无论是基础研究还是临床诊断，它都能满足多样化的实验需求，助力科学研究的顺利开展。SfiI内切酶

重组人潜伏性TGF-β2蛋白（RecombinantHumanLatentTGF-β2）是一种重要的多功能细胞因子复合物，属于转化生长因子-β（TGF-β）超家族成员。TGF-β2与TGF-β1、TGF-β3同属TGF-β亚型，广参与胚胎发育、细胞分化、免疫调节及组织修复等生理过程。潜伏性TGF-β2由成熟TGF-β2肽段与其潜伏相关肽（Latency-AssociatedPeptide,LAP）通过非共价键结合形成，是TGF-β2在体内的主要存在形式，能够维持其非活性状态，防止过早启动。该重组蛋白通常采用真核表达系统（如CHO细胞或HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。潜伏性TGF-β2在体外可被酸性环境、蛋白酶切割或整合素介导的机械力作用启动，释放出具有生物活性的成熟TGF-β2，进而发挥生物学功能。研究表明，TGF-β2在眼部发育、神经系统发育及免疫稳态维持中具有独特作用，其异常表达与眼部疾病、神经系统疾病及病进展密切相关。因此，重组人潜伏性TGF-β2蛋白不仅是研究TGF-β信号通路的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。SfiI内切酶