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BovineThrombin,HighSpecificActivity,>2000IU/mg牛凝血酶(高活力,>2000IU/mg)本品有效切割质量比1:2000，通常在未做过预实验的情况下建议在1:1000质量比进行体系的优化，即1mg的目的蛋白加入2U的酶（2000U/mg），使用时可用生理盐水将酶配成100U/mL，有效消化缓冲液：20mMTris-HCl，含150mMNaCl，pH8.0。在20℃-37℃切割0.3-16h。注意：①具体反应温度可根据融合蛋白的性质而定，如需要低温保存的蛋白，可在4℃切割24h。②因为凝血酶会吸附在玻璃上，建议用塑料管分装冻存（-20℃）凝血酶溶液。注意事项1.此冻干产品稳定性好，2~8℃条件下保存3年，酶活力未有变化。室温条件下保存1年，酶活力未有变化。2.本产品作科研用途。3.为了您的安全和健康，请穿实验服并佩戴一次性手套操作。透明质酸以其独特的分子结构和理化性质在机体内发挥多种重要的生理功能，如润滑关节、调节血管壁的通透性。Autocamtide 2-amide

3C蛋白酶（3C Protease），也称为3Cpro或3C样蛋白酶（3CLpro），是一类在RNA病毒复制中发挥关键作用的酶。它们负责切割病毒的多聚蛋白前体，从而释放出成熟的病毒蛋白，这些蛋白对于病毒的复制和组装至关重要。3C蛋白酶在多种病毒中都有发现，包括冠状病毒、小RNA病毒等。结构与功能3C蛋白酶通常具有特定的酶切位点，能够识别并切割特定的氨基酸序列。例如，小RNA病毒科的3C蛋白酶识别位点为Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln↓Gly-Pro，切割位点位于谷氨酰胺（Gln）和甘氨酸（Gly）之间，称为Q-G位点4。抗病毒药物开发3C蛋白酶因其在病毒生命周期中的关键作用，成为抗病毒药物开发的重要靶点。通过抑制3C蛋白酶的活性，可以有效阻断病毒的复制过程。例如，SARS-CoV-2（病毒）的3CLpro是抗冠状病毒药物的重要靶点，西湖大学胡奇团队等合作揭示了SARS-CoV-2 3CLpro潜在耐药机制，为解决潜在的耐药问题提供了重要信息3。耐药性研究随着3CLpro抑制剂的使用，其耐药问题也日益受到关注。研究表明，3CLpro的某些突变可能导致病毒对抑制剂产生耐药性。Recombinant Human XPNPEP2 Protein,His TagCB1受体包含多个跨膜α-螺旋结构域，这些结构域使得受体能够嵌入细胞膜中。 它具有七个跨膜区域。

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门作用于糖链的内切酶，对研究蛋白质糖基化修饰具有重要意义。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制以及在糖生物学研究中的应用。引言蛋白质糖基化是一种普遍存在的翻译后修饰，对蛋白质的结构、稳定性和功能发挥着关键作用。Endo H是一种能够特异性识别并切割高甘露糖型N-连接糖链的内切酶，广泛应用于蛋白质糖基化分析。Endo H的结构特性Endo H由菌Helix pomatia分泌，其分子量约为130 kDa。该酶具有一个催化中心，能够识别并切割特定的糖苷键。Endo H的三维结构尚未完全解析，但其氨基酸序列和某些关键催化残基已被确定。催化机制Endo H通过水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）与N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）之间的β-1,4糖苷键，从而释放高甘露糖型N-连接糖链。该过程不涉及辅因子，表明Endo H催化机制可能依赖于其活性位点的氨基酸残基。

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门切割N-连接糖链的内切酶，用于糖生物学和蛋白质工程领域。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制、以及其在研究和临床应用中的潜力。引言N-连接糖基化是一种在真核细胞中普遍存在的蛋白质修饰方式，涉及将糖链添加到蛋白质的天冬酰胺残基上。Endo H作为一种内切酶，能够特异性地识别并切割N-连接糖链中的β-N-乙酰葡糖胺苷键，从而在蛋白质工程和生物制药中发挥重要作用。Endo H的结构特性Endo H通常来源于流感嗜血杆菌（Hemophilus influenzae），其分子质量约为50 kDa。该酶由两个结构域组成：一个负责识别糖链的催化结构域和一个有助于酶稳定性的非催化结构域。催化机制Endo H的催化机制涉及对N-连接糖链的特异性识别和切割。酶的活性位点含有多个氨基酸残基，这些残基与糖链的特定结构相互作用，导致酶对底物的高特异性。Endo H催化的糖苷键断裂是一水解反应，需要水分子的参与。全长跨膜蛋白是一类特殊的蛋白质，它们嵌入在细胞膜的磷脂双分子层中，实现细胞内外的跨越。

N-糖苷酶F(PNGaseF)酶活定义（UnitDefinition）1个酶活力单位指在10μL的反应体系中，37℃条件下1小时从10μg变性RNaseB中除去超过95%的碳水化合物所需要的酶量。储存条件-15~-25℃保存，有效期1年。使用说明变性条件下蛋白质去糖基化1）在水中加入1μLBuffer1和目标糖蛋白（1-20μg），至终体积10μL；2）100℃温度下煮沸10min使其变性，冰上冷却，离心10秒；3）加入2μL的Buffer2、2μL的10％NP-40、6μL去离子水，总反应体积20μL；4）加入0.2~0.5μL的PNGase，轻轻混匀。在37℃孵育1-3h。非变性条件下蛋白质去糖基化1）在水中加入2μL的Buffer2和目标糖蛋白（1-20μg）至体积为20μL。2）加入0.5~1μL的PNGaseF,轻轻混匀。3）37°C孵育4-24h。注意：在变性条件下大多数底物能够更好的去糖基化，在非变性条件下可能需要增加PNGaseF的量和延长孵育时间。使用全长A2AR蛋白进行药物筛选：全长A2AR蛋白可以用于ELISA、SPR亲和分析，以筛选和优化潜在的A2AR调节剂。Recombinant Mouse Syndecan-1 Protein,hFc Tag

在蛋白质工程中，PNGase F可以用于改变蛋白质的糖基化模式，以研究糖基化对蛋白质功能的影响。Autocamtide 2-amide

牛血浆作为肉制品工业的重要副产品，其中富含的纤维蛋白原具有经济和医学价值。本文综述了牛血浆中纤维蛋白原的提取方法、结构特性、生物学功能以及在医学领域的应用前景。引言纤维蛋白原是血浆中的关键凝血因子，对于止血和伤口愈合至关重要。由于其在医学领域的广泛应用，牛血浆中纤维蛋白原的提取和应用受到了科研工作者和医学界的高度关注。纤维蛋白原的结构特性牛纤维蛋白原由α、β、γ三对多肽链组成，分子量约为340 kDa。这些多肽链通过二硫键连接，形成了纤维蛋白原稳定的三维结构。纤维蛋白原含有约4%的碳水化合物，对其生物学功能至关重要。提取与纯化技术牛血浆中纤维蛋白原的提取通常采用盐析法和有机溶剂沉淀法。盐析法利用硫酸铵等中性盐进行蛋白质的沉淀，而有机溶剂沉淀法则使用乙醇等有机溶剂。这些方法简便、成本低廉，适合大规模生产。然而，为了获得高纯度的纤维蛋白原，通常需要进一步的纯化步骤，如离子交换色谱。Autocamtide 2-amide